Solution

8.1

At the same temperature and pressure, gas volumes are proportional to amounts in moles. Thus

\[ \phi_A=\frac{1}{1+3}\times100\%=25\%, \qquad \phi_B=\frac{3}{1+3}\times100\%=75\%. \]

8.2

The reference gas is dihydrogen, \(\ce{H2}\), [H][H]. Using the integer atomic masses appropriate to the supplied data,

\[ \overline M =D_{\ce{H2}}M_{\ce{H2}} =12.0\times2.00 =24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

Since \(n_A:n_B=1:3\),

\[ \frac{M_A+3M_B}{4}=24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

The substrate is methylamine-\(^{13}\mathrm C\), [13CH3]N. Its carbon has oxidation state \(-2\). Disproportionation can oxidize one carbon to \(+4\) in carbon dioxide and reduce three carbons to \(-4\) in methane: the first releases six electrons, while the other three consume two electrons each.

For the labelled products,

\[ M(\ce{^{13}CO2})=13+2(16)=45\ \mathrm{g\,mol^{-1}}, \] \[ M(\ce{^{13}CH4})=13+4(1)=17\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

Their mean molar mass is

\[ \frac{45+3(17)}4=24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}, \]

which matches the measured density. Therefore A is labelled carbon dioxide and B is labelled methane, with the identities and SMILES given above.

8.3

At pH 7, the predominant aqueous forms are methylammonium rather than methylamine, ammonium rather than ammonia, and hydrogen carbonate rather than dissolved carbon dioxide.

The additional species in the equation are:

The balanced equation is

\[ \boxed{\ce{4 ^{13}CH3NH3+ + 3 H2O -> 3 ^{13}CH4 + H^{13}CO3- + 4 NH4+ + H+}}. \]

Both sides contain four carbon atoms, thirty hydrogen atoms, four nitrogen atoms and three oxygen atoms; both have total charge \(+4\).

The gaseous oxidized product remains carbon dioxide. Its relationship to the predominant dissolved form is

\[ \ce{^{13}CO2 + H2O <=> H^{13}CO3- + H+}. \]

8.4

The specified tRNA-bound residue is the acyl group \(\ce{RCH(NH2)CO}\). Recovering the free amino acid adds an OH group, of molar mass \(17\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\). Hence

\[ M_X=238+17=255\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

An α-amino acid already contains C, H, N and O, so these are its four elements. Its number of oxygen atoms is

\[ n_{\mathrm O} =\frac{0.188(255)}{16} =2.996\approx3. \]

Each replacement of \(\ce{^{12}C}\) by \(\ce{^{13}C}\), or \(\ce{^{14}N}\) by \(\ce{^{15}N}\), raises the rounded molar mass by \(1\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\). Thus

\[ n_{\mathrm C}+n_{\mathrm N}=253-238=15. \]

Two lysine molecules supply at most twelve carbons and four nitrogens. Selective labelling of both starting ε-amino groups raises the product mass by only one unit, so exactly one of those two nitrogen atoms is retained. Including the two possible α-amino nitrogens gives

\[ n_{\mathrm N}\leq3,\qquad n_{\mathrm C}\leq12. \]

Their sum is fifteen, so both upper bounds must be attained:

\[ n_{\mathrm C}=12,\qquad n_{\mathrm N}=3. \]

The remaining mass is hydrogen:

\[ n_{\mathrm H} =\frac{255-12(12)-3(14)-3(16)}{1} =21. \]

Therefore

\[ \boxed{X=\ce{C12H21N3O3}}. \]

The oxygen percentage checks:

\[ \frac{48}{255}\times100\%=18.82\%\approx18.8\%. \]

8.5 i

L-Lysine is \((2S)\)-2,6-diaminohexanoic acid, N[C@@H](CCCCN)C(=O)O, with molecular formula \(\ce{C6H14N2O2}\).

Because C is a structural isomer of lysine,

\[ \boxed{C=\ce{C6H14N2O2}}. \]

Condensation of one molecule of C with one lysine molecule eliminates one water molecule:

\[ \ce{C6H14N2O2 + C6H14N2O2 -> C12H26N4O3 + H2O}. \]

Therefore

\[ \boxed{D=\ce{C12H26N4O3}}. \]

Since E loses one water molecule to produce X,

\[ \ce{C12H23N3O4 -> C12H21N3O3 + H2O}, \]

and hence

\[ \boxed{E=\ce{C12H23N3O4}}. \]

The structures, with the stereochemistry established in 8.6–8.7, are as follows. These SMILES represent neutral free-acid forms.

Their condensed connectivities are

\[ \begin{aligned} C:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2},\\ D:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-(CH2)4-NH-C(=O)-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2},\\ E:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-(CH2)4-NH-C(=O)-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CHO}. \end{aligned} \]

The amide in D joins the carboxyl group of C to the ε-amino group of the second lysine molecule.

8.5 ii

The terminal aminomethyl group in D becomes the aldehyde group in E. This is oxidative deamination.

Writing the neutral molecular forms, its oxidation half-reaction is

\[ \ce{C12H26N4O3 + H2O -> C12H23N3O4 + NH3 + 2 H+ + 2 e-}. \]

Here \(\ce{NH3}\) is ammonia, N. The electron acceptor is not specified in the problem.

The retained amino group of E then attacks its aldehyde carbon intramolecularly. Condensation eliminates water and forms the five-membered imine ring of X.

8.6

Position 3 is a saturated ring carbon with two different ring paths. A methyl or R substituent there would produce a stereogenic methine carbon. Since position 3 is expressly non-asymmetric, its indicated substituent must be H, making it a methylene group.

The remaining substituents, Me and R, occupy positions 4 and 5.

Reverse the final imine-forming condensation conceptually: the imine carbon at position 2 becomes the aldehyde, while the ring nitrogen becomes an amino group attached to position 5. Because precursor C is an α-amino acid, its carboxyl-derived carbonyl must be attached directly to that amino-bearing carbon. Thus the large carboxamide substituent is at position 5:

\[ \mathrm R=\ce{-C(=O)-NH-(CH2)4-CH(NH2)-COOH}. \]

This is the lysine-derived carboxamide substituent, represented with its ring attachment marked by [*] as [*]C(=O)NCCCC[C@H](N)C(=O)O. Its composition is \(\ce{C7H13N2O3}\), corresponding to approximately \(173\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\), consistent with the stated mass condition.

Consequently,

\[ \boxed{3:\mathrm H,\qquad4:\mathrm{Me},\qquad5:\mathrm R}. \]

8.7

For C, the required structure is

\[ \ce{HOOC-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2}, \]

with configurations \(\boxed{2R,3R}\).

A precise Fischer-projection description is: put the carboxyl group at the top and the \(\ce{CH2CH2NH2}\) chain at the bottom; place the amino group on the right at C2 and the methyl group on the right at C3, with hydrogen on the left at both centres. Its stereochemical SMILES is N[C@H]([C@H](C)CCN)C(=O)O.

For X, retain the five-membered ring orientation shown in the question:

• The double bond joins N1 and C2.
• C3 is a methylene group.
• C4 bears methyl on the dashed bond, directed away from the viewer.
• C5 bears R on the solid wedge, directed toward the viewer.
• The lysine α-carbon retains its \(S\) configuration.

The CIP priorities establish the ring configurations:

For example, at ring C5 the carbonyl carbon has the comparison list \((\mathrm O,\mathrm O,\mathrm N)\), which outranks the \((\mathrm C,\mathrm C,\mathrm H)\) list of ring C4.

Thus X is pyrrolysine, with

\[ \boxed{\text{lysine }\alpha:S;\qquad\text{ring }4:R;\qquad\text{ring }5:R}. \]

Its complete stereochemical SMILES is

N[C@@H](CCCCNC(=O)[C@@H]1N=CC[C@H]1C)C(=O)O.

The wedges specify configuration; they do not require a particular fixed ring conformation.

8.8

The functional-group counts in the four bases are:

Let their numbers in the codon be \(a,c,g,u\). A codon contains three bases:

\[ a+c+g+u=3. \]

The two amino groups give

\[ a+c+g=2, \]

so \(u=1\). The three oxygen atoms give

\[ c+g+2u=3, \]

hence \(c+g=1\), and therefore \(a=1\).

The completed table is

Thus the codon contains one A, one U, and either one C or one G. This determines composition, but not yet order.

8.9 a

A candidate X codon must contain exactly the bases AUC or AUG in some order. Checking the three reading frames, the first two contain no complete codons with either composition. The third frame gives

\[ 5'\ldots\mathrm{AA}\mid \mathrm{UAG}\mid \mathrm{AAU}\mid \mathrm{UAG}\mid \mathrm{CGG}\mid \mathrm{AAC}\mid \mathrm{AGA}\mid \mathrm{GGG}\mid \mathrm{UGA}\mid \mathrm C\ldots3'. \]

UAG occurs twice, whereas UGA occurs once. Since only one codon encodes X and more than one X residue occurs in the fragment,

\[ \boxed{\text{X codon}=\mathrm{UAG}}. \]

There are eight complete codons. The leading AA and trailing C are incomplete codons and contribute no residues to the requested count.

Since the fragment belongs to the coding sequence of the enzyme, the final complete codon, UGA, is read as selenocysteine in this enzyme-coding fragment. Therefore

\[ \boxed{8\text{ amino acid residues are incorporated}}. \]

8.9 b

The translation is

Hence, from N- to C-terminus,

\[ \boxed{\mathrm{X-Asn-X-Arg-Asn-Arg-Gly-Sec}}. \]

The additional amino acids are identified below. The SMILES describe their neutral free amino acids; incorporation into the protein gives the corresponding peptide residues.

Fill the first eight answer boxes with this sequence and leave the final two empty.

The solution was checked against the official solution.

Lösung

8.1

Bei gleicher Temperatur und gleichem Druck sind Gasvolumina proportional zu den Stoffmengen in Mol. Somit gilt

\[ \phi_A=\frac{1}{1+3}\times100\%=25\%, \qquad \phi_B=\frac{3}{1+3}\times100\%=75\%. \]

8.2

Das Referenzgas ist molekularer Wasserstoff, \(\ce{H2}\), [H][H]. Mit den zu den angegebenen Daten passenden ganzzahligen Atommassen ergibt sich

\[ \overline M =D_{\ce{H2}}M_{\ce{H2}} =12.0\times2.00 =24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

Da \(n_A:n_B=1:3\), gilt

\[ \frac{M_A+3M_B}{4}=24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

Das Substrat ist Methylamin-\(^{13}\mathrm C\), [13CH3]N. Sein Kohlenstoffatom hat die Oxidationszahl \(-2\). Durch Disproportionierung kann ein Kohlenstoffatom zu \(+4\) im Kohlenstoffdioxid oxidiert werden, während drei Kohlenstoffatome zu \(-4\) im Methan reduziert werden: Das erste gibt sechs Elektronen ab, während die anderen drei jeweils zwei Elektronen aufnehmen.

Für die markierten Produkte gilt

\[ M(\ce{^{13}CO2})=13+2(16)=45\ \mathrm{g\,mol^{-1}}, \] \[ M(\ce{^{13}CH4})=13+4(1)=17\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

Ihre mittlere molare Masse beträgt

\[ \frac{45+3(17)}4=24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}, \]

was mit der gemessenen Dichte übereinstimmt. Daher ist A markiertes Kohlenstoffdioxid und B markiertes Methan; ihre Identitäten und SMILES sind oben angegeben.

8.3

Bei pH 7 sind die vorherrschenden Formen in wässriger Lösung Methylammonium anstelle von Methylamin, Ammonium anstelle von Ammoniak und Hydrogencarbonat anstelle von gelöstem Kohlenstoffdioxid.

Die zusätzlichen Spezies in der Gleichung sind:

Die ausgeglichene Gleichung lautet

\[ \boxed{\ce{4 ^{13}CH3NH3+ + 3 H2O -> 3 ^{13}CH4 + H^{13}CO3- + 4 NH4+ + H+}}. \]

Beide Seiten enthalten vier Kohlenstoffatome, dreißig Wasserstoffatome, vier Stickstoffatome und drei Sauerstoffatome; beide haben die Gesamtladung \(+4\).

Das gasförmige oxidierte Produkt bleibt Kohlenstoffdioxid. Sein Zusammenhang mit der vorherrschenden gelösten Form ist

\[ \ce{^{13}CO2 + H2O <=> H^{13}CO3- + H+}. \]

8.4

Der angegebene tRNA-gebundene Rest ist die Acylgruppe \(\ce{RCH(NH2)CO}\). Zur Rückgewinnung der freien Aminosäure wird eine OH-Gruppe mit der molaren Masse \(17\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\) hinzugefügt. Daher gilt

\[ M_X=238+17=255\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

Eine α-Aminosäure enthält bereits C, H, N und O; dies sind also ihre vier Elemente. Die Anzahl ihrer Sauerstoffatome beträgt

\[ n_{\mathrm O} =\frac{0.188(255)}{16} =2.996\approx3. \]

Jeder Austausch von \(\ce{^{12}C}\) gegen \(\ce{^{13}C}\) oder von \(\ce{^{14}N}\) gegen \(\ce{^{15}N}\) erhöht die gerundete molare Masse um \(1\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\). Somit gilt

\[ n_{\mathrm C}+n_{\mathrm N}=253-238=15. \]

Zwei Lysinmoleküle liefern höchstens zwölf Kohlenstoffatome und vier Stickstoffatome. Die selektive Markierung beider ursprünglichen ε-Aminogruppen erhöht die Produktmasse um nur eine Einheit, sodass genau eines dieser beiden Stickstoffatome erhalten bleibt. Unter Einbeziehung der zwei möglichen Stickstoffatome der α-Aminogruppen ergibt sich

\[ n_{\mathrm N}\leq3,\qquad n_{\mathrm C}\leq12. \]

Ihre Summe beträgt fünfzehn, also müssen beide Obergrenzen erreicht werden:

\[ n_{\mathrm C}=12,\qquad n_{\mathrm N}=3. \]

Die verbleibende Masse entfällt auf Wasserstoff:

\[ n_{\mathrm H} =\frac{255-12(12)-3(14)-3(16)}{1} =21. \]

Damit folgt

\[ \boxed{X=\ce{C12H21N3O3}}. \]

Der Sauerstoffanteil stimmt überein:

\[ \frac{48}{255}\times100\%=18.82\%\approx18.8\%. \]

8.5 i

L-Lysin ist \((2S)\)-2,6-Diaminohexansäure, N[C@@H](CCCCN)C(=O)O, mit der Summenformel \(\ce{C6H14N2O2}\).

Da C ein Strukturisomer von Lysin ist, gilt

\[ \boxed{C=\ce{C6H14N2O2}}. \]

Bei der Kondensation eines Moleküls C mit einem Lysinmolekül wird ein Wassermolekül abgespalten:

\[ \ce{C6H14N2O2 + C6H14N2O2 -> C12H26N4O3 + H2O}. \]

Daher gilt

\[ \boxed{D=\ce{C12H26N4O3}}. \]

Da E unter Abspaltung eines Wassermoleküls X bildet, gilt

\[ \ce{C12H23N3O4 -> C12H21N3O3 + H2O}, \]

und somit

\[ \boxed{E=\ce{C12H23N3O4}}. \]

Die Strukturen mit der in 8.6–8.7 bestimmten Stereochemie sind nachfolgend angegeben. Diese SMILES stellen die neutralen Formen der freien Säuren dar.

Ihre Konnektivitäten lassen sich durch die folgenden kondensierten Strukturformeln wiedergeben:

\[ \begin{aligned} C:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2},\\ D:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-(CH2)4-NH-C(=O)-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2},\\ E:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-(CH2)4-NH-C(=O)-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CHO}. \end{aligned} \]

Die Amidbindung in D verbindet die Carboxylgruppe von C mit der ε-Aminogruppe des zweiten Lysinmoleküls.

8.5 ii

Die endständige Aminomethylgruppe in D wird zur Aldehydgruppe in E. Dies ist eine oxidative Desaminierung.

Unter Verwendung der neutralen Molekülformen lautet die Oxidationshalbreaktion

\[ \ce{C12H26N4O3 + H2O -> C12H23N3O4 + NH3 + 2 H+ + 2 e-}. \]

Hier ist \(\ce{NH3}\) Ammoniak, N. Der Elektronenakzeptor ist in der Aufgabe nicht angegeben.

Die erhalten gebliebene Aminogruppe von E greift anschließend intramolekular dessen Aldehydkohlenstoffatom an. Durch Kondensation wird Wasser abgespalten und der fünfgliedrige Iminring von X gebildet.

8.6

Position 3 ist ein gesättigtes Ringkohlenstoffatom mit zwei unterschiedlichen Wegen entlang des Rings. Ein Methyl- oder R-Substituent an dieser Stelle würde ein stereogenes Methin-Kohlenstoffatom erzeugen. Da Position 3 ausdrücklich nicht asymmetrisch ist, muss der dort angegebene Substituent H sein, wodurch eine Methylengruppe entsteht.

Die verbleibenden Substituenten Me und R besetzen die Positionen 4 und 5.

Kehren wir die abschließende iminbildende Kondensation gedanklich um: Das Imin-Kohlenstoffatom an Position 2 wird zur Aldehydgruppe, während der Ringstickstoff zu einer an Position 5 gebundenen Aminogruppe wird. Da die Vorstufe C eine α-Aminosäure ist, muss ihre von der Carboxylgruppe abgeleitete Carbonylgruppe direkt an dieses die Aminogruppe tragende Kohlenstoffatom gebunden sein. Somit befindet sich der große Carboxamid-Substituent an Position 5:

\[ \mathrm R=\ce{-C(=O)-NH-(CH2)4-CH(NH2)-COOH}. \]

Dies ist der von Lysin abgeleitete Carboxamid-Substituent, dessen Bindungsstelle zum Ring mit [*] markiert ist und der als [*]C(=O)NCCCC[C@H](N)C(=O)O dargestellt wird. Seine Zusammensetzung ist \(\ce{C7H13N2O3}\), entsprechend etwa \(173\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\), was mit der angegebenen Massenbedingung übereinstimmt.

Folglich gilt

\[ \boxed{3:\mathrm H,\qquad4:\mathrm{Me},\qquad5:\mathrm R}. \]

8.7

Für C lautet die gesuchte Struktur

\[ \ce{HOOC-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2}, \]

mit den Konfigurationen \(\boxed{2R,3R}\).

Eine genaue Beschreibung der Fischer-Projektion lautet: Die Carboxylgruppe wird oben und die \(\ce{CH2CH2NH2}\)-Kette unten angeordnet; die Aminogruppe an C2 und die Methylgruppe an C3 werden rechts angeordnet, während sich an beiden Zentren Wasserstoff links befindet. Der stereochemische SMILES lautet N[C@H]([C@H](C)CCN)C(=O)O.

Für X wird die in der Aufgabenstellung gezeigte Orientierung des fünfgliedrigen Rings beibehalten:

• Die Doppelbindung verbindet N1 und C2.
• C3 ist eine Methylengruppe.
• C4 trägt die Methylgruppe an der gestrichelten Bindung, die vom Betrachter weg gerichtet ist.
• C5 trägt R am ausgefüllten Keil, der zum Betrachter hin gerichtet ist.
• Das α-Kohlenstoffatom des Lysins behält seine \(S\)-Konfiguration.

Die CIP-Prioritäten bestimmen die Ringkonfigurationen:

Beispielsweise hat an Ring-C5 der Carbonylkohlenstoff die Vergleichsliste \((\mathrm O,\mathrm O,\mathrm N)\), die gegenüber der Liste \((\mathrm C,\mathrm C,\mathrm H)\) von Ring-C4 Vorrang hat.

Somit ist X Pyrrolysin, mit

\[ \boxed{\text{Lysin }\alpha:S;\qquad\text{Ring }4:R;\qquad\text{Ring }5:R}. \]

Sein vollständiger stereochemischer SMILES lautet

N[C@@H](CCCCNC(=O)[C@@H]1N=CC[C@H]1C)C(=O)O.

Die Keile geben die Konfiguration an; sie schreiben keine bestimmte feste Ringkonformation vor.

8.8

Die Anzahlen der funktionellen Gruppen in den vier Basen sind:

Ihre Anzahlen im Codon seien \(a,c,g,u\). Ein Codon enthält drei Basen:

\[ a+c+g+u=3. \]

Aus den zwei Aminogruppen folgt

\[ a+c+g=2, \]

also \(u=1\). Aus den drei Sauerstoffatomen folgt

\[ c+g+2u=3, \]

somit \(c+g=1\) und daher \(a=1\).

Die ausgefüllte Tabelle lautet

Das Codon enthält somit ein A, ein U und entweder ein C oder ein G. Damit ist die Zusammensetzung bestimmt, aber noch nicht die Reihenfolge.

8.9 a

Ein mögliches X-Codon muss genau die Basen AUC oder AUG in irgendeiner Reihenfolge enthalten. Die Überprüfung der drei Leseraster zeigt, dass die ersten beiden keine vollständigen Codons mit einer dieser Zusammensetzungen enthalten. Das dritte Leseraster ergibt

\[ 5'\ldots\mathrm{AA}\mid \mathrm{UAG}\mid \mathrm{AAU}\mid \mathrm{UAG}\mid \mathrm{CGG}\mid \mathrm{AAC}\mid \mathrm{AGA}\mid \mathrm{GGG}\mid \mathrm{UGA}\mid \mathrm C\ldots3'. \]

UAG kommt zweimal vor, UGA hingegen einmal. Da nur ein Codon X codiert und im Fragment mehr als ein X-Rest vorkommt, gilt

\[ \boxed{\text{X-Codon}=\mathrm{UAG}}. \]

Es gibt acht vollständige Codons. Das vorangestellte AA und das abschließende C sind unvollständige Codons und tragen keine Reste zur gesuchten Anzahl bei.

Da das Fragment zur codierenden Sequenz des Enzyms gehört, wird das letzte vollständige Codon UGA in diesem enzymcodierenden Fragment als Selenocystein gelesen. Daher gilt

\[ \boxed{8\text{ Aminosäurereste werden eingebaut}}. \]

8.9 b

Die Translation ergibt

Damit ergibt sich vom N- zum C-Terminus

\[ \boxed{\mathrm{X-Asn-X-Arg-Asn-Arg-Gly-Sec}}. \]

Die weiteren Aminosäuren sind unten angegeben. Die SMILES beschreiben ihre neutralen freien Aminosäuren; beim Einbau in das Protein entstehen die entsprechenden Peptidreste.

Füllen Sie die ersten acht Antwortkästchen mit dieser Sequenz aus und lassen Sie die letzten zwei leer.

Die Lösung wurde mit der offiziellen Lösung abgeglichen.

Çözüm

8.1

Aynı sıcaklık ve basınçta gaz hacimleri, mol cinsinden madde miktarlarıyla orantılıdır. Dolayısıyla

\[ \phi_A=\frac{1}{1+3}\times100\%=25\%, \qquad \phi_B=\frac{3}{1+3}\times100\%=75\%. \]

8.2

Referans gaz dihidrojendir, \(\ce{H2}\), [H][H]. Verilen verilere uygun tam sayı atom kütleleri kullanılırsa,

\[ \overline M =D_{\ce{H2}}M_{\ce{H2}} =12.0\times2.00 =24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

\(n_A:n_B=1:3\) olduğundan,

\[ \frac{M_A+3M_B}{4}=24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

Substrat, metilamin-\(^{13}\mathrm C\)'dir, [13CH3]N. Karbonunun yükseltgenme basamağı \(-2\)'dir. Disproporsiyonlaşma, bir karbonu karbon dioksitte \(+4\)'e yükseltgeyip üç karbonu metanda \(-4\)'e indirgeyebilir: ilki altı elektron verirken, diğer üçünün her biri iki elektron alır.

İşaretli ürünler için,

\[ M(\ce{^{13}CO2})=13+2(16)=45\ \mathrm{g\,mol^{-1}}, \] \[ M(\ce{^{13}CH4})=13+4(1)=17\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

Bunların ortalama molar kütlesi

\[ \frac{45+3(17)}4=24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}, \]

olup ölçülen yoğunlukla uyumludur. Dolayısıyla A işaretli karbon dioksit, B ise işaretli metandır; kimlikleri ve SMILES gösterimleri yukarıda verilmiştir.

8.3

pH 7'de sulu çözeltideki baskın biçimler, metilamin yerine metilamonyum, amonyak yerine amonyum ve çözünmüş karbon dioksit yerine hidrojen karbonattır.

Denklemde yer alan ek türler şunlardır:

Denkleştirilmiş denklem şöyledir:

\[ \boxed{\ce{4 ^{13}CH3NH3+ + 3 H2O -> 3 ^{13}CH4 + H^{13}CO3- + 4 NH4+ + H+}}. \]

Her iki taraf da dört karbon atomu, otuz hidrojen atomu, dört azot atomu ve üç oksijen atomu içerir; her iki tarafın toplam yükü \(+4\)'tür.

Gaz hâlindeki yükseltgenmiş ürün karbon dioksit olarak kalır. Baskın çözünmüş biçimle ilişkisi şöyledir:

\[ \ce{^{13}CO2 + H2O <=> H^{13}CO3- + H+}. \]

8.4

Belirtilen tRNA'ya bağlı kalıntı, \(\ce{RCH(NH2)CO}\) açil grubudur. Serbest amino asidi elde etmek için molar kütlesi \(17\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\) olan bir OH grubu eklenir. Böylece

\[ M_X=238+17=255\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

Bir α-amino asit zaten C, H, N ve O içerir; dolayısıyla dört elementi bunlardır. Oksijen atomu sayısı

\[ n_{\mathrm O} =\frac{0.188(255)}{16} =2.996\approx3. \]

\(\ce{^{12}C}\)'nin \(\ce{^{13}C}\) ile veya \(\ce{^{14}N}\)'nin \(\ce{^{15}N}\) ile her yer değiştirmesi, yuvarlanmış molar kütleyi \(1\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\) artırır. Dolayısıyla

\[ n_{\mathrm C}+n_{\mathrm N}=253-238=15. \]

İki lizin molekülü en fazla on iki karbon ve dört azot sağlar. Başlangıçtaki her iki ε-amino grubunun seçici olarak işaretlenmesi, ürünün kütlesini yalnızca bir birim artırır; dolayısıyla bu iki azot atomundan tam olarak biri korunur. Olası iki α-amino azotu da dâhil edildiğinde

\[ n_{\mathrm N}\leq3,\qquad n_{\mathrm C}\leq12. \]

Toplamları on beş olduğundan, her iki üst sınıra da ulaşılmalıdır:

\[ n_{\mathrm C}=12,\qquad n_{\mathrm N}=3. \]

Kalan kütle hidrojene aittir:

\[ n_{\mathrm H} =\frac{255-12(12)-3(14)-3(16)}{1} =21. \]

Dolayısıyla

\[ \boxed{X=\ce{C12H21N3O3}}. \]

Oksijen yüzdesi de sonucu doğrular:

\[ \frac{48}{255}\times100\%=18.82\%\approx18.8\%. \]

8.5 i

L-lizin, molekül formülü \(\ce{C6H14N2O2}\) olan \((2S)\)-2,6-diaminohekzanoik asittir, N[C@@H](CCCCN)C(=O)O.

C, lizinin yapı izomeri olduğundan,

\[ \boxed{C=\ce{C6H14N2O2}}. \]

Bir C molekülünün bir lizin molekülüyle kondenzasyonu sonucunda bir su molekülü ayrılır:

\[ \ce{C6H14N2O2 + C6H14N2O2 -> C12H26N4O3 + H2O}. \]

Dolayısıyla

\[ \boxed{D=\ce{C12H26N4O3}}. \]

E, bir su molekülü kaybederek X'i oluşturduğundan,

\[ \ce{C12H23N3O4 -> C12H21N3O3 + H2O}, \]

ve böylece

\[ \boxed{E=\ce{C12H23N3O4}}. \]

8.6–8.7'de belirlenen stereokimyalarıyla yapılar aşağıdaki gibidir. Bu SMILES gösterimleri, nötr serbest asit biçimlerini temsil eder.

Bağlanma düzenlerini gösteren kısaltılmış yapı formülleri şöyledir:

\[ \begin{aligned} C:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2},\\ D:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-(CH2)4-NH-C(=O)-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2},\\ E:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-(CH2)4-NH-C(=O)-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CHO}. \end{aligned} \]

D'deki amit, C'nin karboksil grubunu ikinci lizin molekülünün ε-amino grubuna bağlar.

8.5 ii

D'deki uç aminometil grubu, E'deki aldehit grubuna dönüşür. Bu, oksidatif deaminasyondur.

Nötr moleküler biçimler kullanılarak yazıldığında, yükseltgenme yarı tepkimesi şöyledir:

\[ \ce{C12H26N4O3 + H2O -> C12H23N3O4 + NH3 + 2 H+ + 2 e-}. \]

Burada \(\ce{NH3}\) amonyaktır, N. Soruda elektron alıcısı belirtilmemiştir.

Ardından E'nin korunan amino grubu, molekül içi olarak aldehit karbonuna saldırır. Kondenzasyonla su ayrılır ve X'in beş üyeli imin halkası oluşur.

8.6

3. konum, iki farklı halka yoluna sahip doymuş bir halka karbonudur. Buradaki bir metil veya R sübstitüenti, stereojenik bir metin karbonu oluştururdu. 3. konumun asimetrik olmadığı açıkça belirtildiğinden, burada gösterilen sübstitüent H olmalıdır; böylece bir metilen grubu oluşur.

Kalan Me ve R sübstitüentleri, 4 ve 5 konumlarında yer alır.

İmin oluşturan son kondenzasyonu zihinsel olarak tersine çeviriniz: 2. konumdaki imin karbonu aldehide dönüşürken, halka azotu 5. konuma bağlı bir amino grubuna dönüşür. Öncül C bir α-amino asit olduğundan, karboksilinden türeyen karbonil, amino grubu taşıyan bu karbona doğrudan bağlı olmalıdır. Dolayısıyla büyük karboksamit sübstitüenti 5. konumdadır:

\[ \mathrm R=\ce{-C(=O)-NH-(CH2)4-CH(NH2)-COOH}. \]

Bu, lizinden türeyen karboksamit sübstitüentidir; halkaya bağlandığı yer [*] ile işaretlenerek [*]C(=O)NCCCC[C@H](N)C(=O)O biçiminde gösterilir. Bileşimi \(\ce{C7H13N2O3}\) olup yaklaşık \(173\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\)'e karşılık gelir ve belirtilen kütle koşuluyla uyumludur.

Sonuç olarak,

\[ \boxed{3:\mathrm H,\qquad4:\mathrm{Me},\qquad5:\mathrm R}. \]

8.7

C için istenen yapı

\[ \ce{HOOC-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2}, \]

olup konfigürasyonları \(\boxed{2R,3R}\)'dir.

Fischer projeksiyonunun kesin bir tarifi şöyledir: karboksil grubunu üste, \(\ce{CH2CH2NH2}\) zincirini alta yerleştiriniz; C2'de amino grubunu sağa ve C3'te metil grubunu sağa, her iki merkezde de hidrojeni sola yerleştiriniz. Stereokimyasal SMILES gösterimi N[C@H]([C@H](C)CCN)C(=O)O şeklindedir.

X için, soruda gösterilen beş üyeli halkanın yönelimini koruyunuz:

• Çift bağ N1 ile C2'yi birleştirir.
• C3 bir metilen grubudur.
• C4, gözlemciden uzağa yönelen kesikli bağ üzerinde metil taşır.
• C5, gözlemciye doğru yönelen dolu kama üzerinde R taşır.
• Lizinin α-karbonu, \(S\) konfigürasyonunu korur.

CIP öncelikleri, halka konfigürasyonlarını belirler:

Örneğin halka C5'inde, karbonil karbonunun karşılaştırma listesi \((\mathrm O,\mathrm O,\mathrm N)\) olup halka C4'ünün \((\mathrm C,\mathrm C,\mathrm H)\) listesinden daha yüksek önceliğe sahiptir.

Böylece X pirolizindir ve

\[ \boxed{\text{lizin }\alpha:S;\qquad\text{halka }4:R;\qquad\text{halka }5:R}. \]

Tam stereokimyasal SMILES gösterimi şöyledir:

N[C@@H](CCCCNC(=O)[C@@H]1N=CC[C@H]1C)C(=O)O.

Kamalar konfigürasyonu belirtir; belirli, sabit bir halka konformasyonunu gerektirmez.

8.8

Dört bazdaki fonksiyonel grup sayıları şöyledir:

Kodondaki sayıları \(a,c,g,u\) olsun. Bir kodon üç baz içerir:

\[ a+c+g+u=3. \]

İki amino grubu şu eşitliği verir:

\[ a+c+g=2, \]

dolayısıyla \(u=1\). Üç oksijen atomu ise şu eşitliği verir:

\[ c+g+2u=3, \]

böylece \(c+g=1\) ve dolayısıyla \(a=1\).

Tamamlanmış tablo şöyledir:

Böylece kodon bir A, bir U ve ya bir C ya da bir G içerir. Bu, bileşimi belirler; ancak sıralamayı henüz belirlemez.

8.9 a

Bir X kodonu adayı, herhangi bir sırada tam olarak AUC veya AUG bazlarını içermelidir. Üç okuma çerçevesi kontrol edildiğinde, ilk ikisinin bu iki bileşimden herhangi birine sahip tam kodon içermediği görülür. Üçüncü çerçeve şunu verir:

\[ 5'\ldots\mathrm{AA}\mid \mathrm{UAG}\mid \mathrm{AAU}\mid \mathrm{UAG}\mid \mathrm{CGG}\mid \mathrm{AAC}\mid \mathrm{AGA}\mid \mathrm{GGG}\mid \mathrm{UGA}\mid \mathrm C\ldots3'. \]

UAG iki kez, UGA ise bir kez geçer. X'i yalnızca bir kodon kodladığından ve parçada birden fazla X kalıntısı bulunduğundan,

\[ \boxed{\text{X kodonu}=\mathrm{UAG}}. \]

Sekiz tam kodon vardır. Baştaki AA ve sondaki C, eksik kodonlardır ve istenen kalıntı sayısına katkıda bulunmaz.

Parça enzimin kodlama dizisine ait olduğundan, son tam kodon olan UGA, enzimi kodlayan bu parçada selenosistein olarak okunur. Dolayısıyla

\[ \boxed{8\text{ amino asit kalıntısı katılır}}. \]

8.9 b

Translasyon sonucu şöyledir:

Böylece N-ucundan C-ucuna doğru,

\[ \boxed{\mathrm{X-Asn-X-Arg-Asn-Arg-Gly-Sec}}. \]

Diğer amino asitler aşağıda tanımlanmıştır. SMILES gösterimleri, bunların nötr serbest amino asitlerini tanımlar; proteine katılmalarıyla karşılık gelen peptit kalıntıları oluşur.

İlk sekiz cevap kutusunu bu diziyle doldurunuz ve son iki kutuyu boş bırakınız.

Çözüm, resmi çözümle karşılaştırılarak kontrol edildi.

Solución

8.1

A la misma temperatura y presión, los volúmenes de los gases son proporcionales a sus cantidades en moles. Por tanto,

\[ \phi_A=\frac{1}{1+3}\times100\%=25\%, \qquad \phi_B=\frac{3}{1+3}\times100\%=75\%. \]

8.2

El gas de referencia es el dihidrógeno, \(\ce{H2}\), [H][H]. Utilizando las masas atómicas enteras adecuadas para los datos proporcionados,

\[ \overline M =D_{\ce{H2}}M_{\ce{H2}} =12.0\times2.00 =24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

Puesto que \(n_A:n_B=1:3\),

\[ \frac{M_A+3M_B}{4}=24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

El sustrato es metilamina-\(^{13}\mathrm C\), [13CH3]N. Su carbono tiene un estado de oxidación de \(-2\). La desproporción puede oxidar un carbono a \(+4\) en el dióxido de carbono y reducir tres carbonos a \(-4\) en el metano: el primero libera seis electrones, mientras que los otros tres consumen dos electrones cada uno.

Para los productos marcados,

\[ M(\ce{^{13}CO2})=13+2(16)=45\ \mathrm{g\,mol^{-1}}, \] \[ M(\ce{^{13}CH4})=13+4(1)=17\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

Su masa molar media es

\[ \frac{45+3(17)}4=24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}, \]

lo que concuerda con la densidad medida. Por tanto, A es dióxido de carbono marcado y B es metano marcado, con las identidades y los SMILES indicados anteriormente.

8.3

A pH 7, las formas acuosas predominantes son el metilamonio en lugar de la metilamina, el amonio en lugar del amoníaco y el hidrogenocarbonato en lugar del dióxido de carbono disuelto.

Las especies adicionales de la ecuación son:

La ecuación ajustada es

\[ \boxed{\ce{4 ^{13}CH3NH3+ + 3 H2O -> 3 ^{13}CH4 + H^{13}CO3- + 4 NH4+ + H+}}. \]

Ambos miembros contienen cuatro átomos de carbono, treinta átomos de hidrógeno, cuatro átomos de nitrógeno y tres átomos de oxígeno; ambos tienen una carga total de \(+4\).

El producto oxidado gaseoso sigue siendo dióxido de carbono. Su relación con la forma disuelta predominante es

\[ \ce{^{13}CO2 + H2O <=> H^{13}CO3- + H+}. \]

8.4

El residuo unido al ARNt especificado es el grupo acilo \(\ce{RCH(NH2)CO}\). Recuperar el aminoácido libre añade un grupo OH, de masa molar \(17\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\). Por tanto,

\[ M_X=238+17=255\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

Un α-aminoácido ya contiene C, H, N y O, por lo que estos son sus cuatro elementos. Su número de átomos de oxígeno es

\[ n_{\mathrm O} =\frac{0.188(255)}{16} =2.996\approx3. \]

Cada sustitución de \(\ce{^{12}C}\) por \(\ce{^{13}C}\), o de \(\ce{^{14}N}\) por \(\ce{^{15}N}\), aumenta la masa molar redondeada en \(1\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\). Así,

\[ n_{\mathrm C}+n_{\mathrm N}=253-238=15. \]

Dos moléculas de lisina aportan como máximo doce carbonos y cuatro nitrógenos. El marcado selectivo de ambos grupos ε-amino iniciales aumenta la masa del producto en una sola unidad, por lo que se conserva exactamente uno de esos dos átomos de nitrógeno. Al incluir los dos posibles nitrógenos α-amino se obtiene

\[ n_{\mathrm N}\leq3,\qquad n_{\mathrm C}\leq12. \]

Su suma es quince, por lo que deben alcanzarse ambos límites superiores:

\[ n_{\mathrm C}=12,\qquad n_{\mathrm N}=3. \]

La masa restante corresponde al hidrógeno:

\[ n_{\mathrm H} =\frac{255-12(12)-3(14)-3(16)}{1} =21. \]

Por tanto,

\[ \boxed{X=\ce{C12H21N3O3}}. \]

El porcentaje de oxígeno queda comprobado:

\[ \frac{48}{255}\times100\%=18.82\%\approx18.8\%. \]

8.5 i

La L-lisina es el ácido \((2S)\)-2,6-diaminohexanoico, N[C@@H](CCCCN)C(=O)O, de fórmula molecular \(\ce{C6H14N2O2}\).

Como C es un isómero estructural de la lisina,

\[ \boxed{C=\ce{C6H14N2O2}}. \]

La condensación de una molécula de C con una molécula de lisina elimina una molécula de agua:

\[ \ce{C6H14N2O2 + C6H14N2O2 -> C12H26N4O3 + H2O}. \]

Por tanto,

\[ \boxed{D=\ce{C12H26N4O3}}. \]

Puesto que E pierde una molécula de agua para producir X,

\[ \ce{C12H23N3O4 -> C12H21N3O3 + H2O}, \]

y, por tanto,

\[ \boxed{E=\ce{C12H23N3O4}}. \]

Las estructuras, con la estereoquímica establecida en 8.6–8.7, son las siguientes. Estos SMILES representan las formas neutras de los ácidos libres.

Sus conectividades condensadas son

\[ \begin{aligned} C:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2},\\ D:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-(CH2)4-NH-C(=O)-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2},\\ E:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-(CH2)4-NH-C(=O)-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CHO}. \end{aligned} \]

La amida de D une el grupo carboxilo de C al grupo ε-amino de la segunda molécula de lisina.

8.5 ii

El grupo aminometilo terminal de D se convierte en el grupo aldehído de E. Se trata de una desaminación oxidativa.

Escribiendo las formas moleculares neutras, su semirreacción de oxidación es

\[ \ce{C12H26N4O3 + H2O -> C12H23N3O4 + NH3 + 2 H+ + 2 e-}. \]

Aquí \(\ce{NH3}\) es amoníaco, N. El aceptor de electrones no se especifica en el problema.

El grupo amino que se conserva en E ataca entonces a su carbono aldehídico de forma intramolecular. La condensación elimina agua y forma el anillo imínico de cinco miembros de X.

8.6

La posición 3 es un carbono saturado del anillo con dos recorridos distintos por el anillo. Un sustituyente metilo o R en esa posición produciría un carbono metínico estereogénico. Puesto que se indica expresamente que la posición 3 no es asimétrica, el sustituyente señalado debe ser H, lo que la convierte en un grupo metileno.

Los sustituyentes restantes, Me y R, ocupan las posiciones 4 y 5.

Invierta conceptualmente la condensación final que forma la imina: el carbono imínico de la posición 2 se convierte en el aldehído, mientras que el nitrógeno del anillo se convierte en un grupo amino unido a la posición 5. Como el precursor C es un α-aminoácido, su carbonilo derivado del carboxilo debe estar unido directamente a ese carbono portador del grupo amino. Por tanto, el sustituyente carboxamida de gran tamaño se encuentra en la posición 5:

\[ \mathrm R=\ce{-C(=O)-NH-(CH2)4-CH(NH2)-COOH}. \]

Este es el sustituyente carboxamida derivado de la lisina, representado con su punto de unión al anillo marcado mediante [*] como [*]C(=O)NCCCC[C@H](N)C(=O)O. Su composición es \(\ce{C7H13N2O3}\), que corresponde a aproximadamente \(173\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\), de acuerdo con la condición de masa indicada.

En consecuencia,

\[ \boxed{3:\mathrm H,\qquad4:\mathrm{Me},\qquad5:\mathrm R}. \]

8.7

Para C, la estructura requerida es

\[ \ce{HOOC-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2}, \]

con las configuraciones \(\boxed{2R,3R}\).

Una descripción precisa de la proyección de Fischer es la siguiente: coloque el grupo carboxilo arriba y la cadena \(\ce{CH2CH2NH2}\) abajo; sitúe el grupo amino a la derecha en C2 y el grupo metilo a la derecha en C3, con el hidrógeno a la izquierda en ambos centros. Su SMILES estereoquímico es N[C@H]([C@H](C)CCN)C(=O)O.

Para X, conserve la orientación del anillo de cinco miembros mostrada en la pregunta:

• El doble enlace une N1 y C2.
• C3 es un grupo metileno.
• C4 lleva el metilo en el enlace de trazos, dirigido en sentido opuesto al observador.
• C5 lleva R en la cuña sólida, dirigida hacia el observador.
• El carbono α de la lisina conserva su configuración \(S\).

Las prioridades CIP establecen las configuraciones del anillo:

Por ejemplo, en C5 del anillo, el carbono carbonílico tiene la lista de comparación \((\mathrm O,\mathrm O,\mathrm N)\), que tiene prioridad sobre la lista \((\mathrm C,\mathrm C,\mathrm H)\) de C4 del anillo.

Así, X es pirrolisina, con

\[ \boxed{\text{lisina }\alpha:S;\qquad\text{anillo }4:R;\qquad\text{anillo }5:R}. \]

Su SMILES estereoquímico completo es

N[C@@H](CCCCNC(=O)[C@@H]1N=CC[C@H]1C)C(=O)O.

Las cuñas especifican la configuración; no exigen una conformación fija concreta del anillo.

8.8

Los recuentos de grupos funcionales en las cuatro bases son:

Sean \(a,c,g,u\) sus cantidades en el codón. Un codón contiene tres bases:

\[ a+c+g+u=3. \]

Los dos grupos amino dan

\[ a+c+g=2, \]

por lo que \(u=1\). Los tres átomos de oxígeno dan

\[ c+g+2u=3, \]

de donde \(c+g=1\) y, por tanto, \(a=1\).

La tabla completa es

Así, el codón contiene una A, una U y una C o una G. Esto determina la composición, pero todavía no el orden.

8.9 a

Un codón candidato para X debe contener exactamente las bases AUC o AUG en algún orden. Al comprobar los tres marcos de lectura, los dos primeros no contienen ningún codón completo con ninguna de las dos composiciones. El tercer marco da

\[ 5'\ldots\mathrm{AA}\mid \mathrm{UAG}\mid \mathrm{AAU}\mid \mathrm{UAG}\mid \mathrm{CGG}\mid \mathrm{AAC}\mid \mathrm{AGA}\mid \mathrm{GGG}\mid \mathrm{UGA}\mid \mathrm C\ldots3'. \]

UAG aparece dos veces, mientras que UGA aparece una vez. Puesto que solo un codón codifica X y en el fragmento aparece más de un residuo de X,

\[ \boxed{\text{codón de X}=\mathrm{UAG}}. \]

Hay ocho codones completos. El AA inicial y la C final son codones incompletos y no aportan residuos al recuento solicitado.

Puesto que el fragmento pertenece a la secuencia codificante de la enzima, el último codón completo, UGA, se lee como selenocisteína en este fragmento codificante de la enzima. Por tanto,

\[ \boxed{8\text{ residuos de aminoácidos se incorporan}}. \]

8.9 b

La traducción es

Por tanto, del extremo N al extremo C,

\[ \boxed{\mathrm{X-Asn-X-Arg-Asn-Arg-Gly-Sec}}. \]

Los aminoácidos adicionales se identifican a continuación. Los SMILES describen sus aminoácidos libres neutros; la incorporación a la proteína da los residuos peptídicos correspondientes.

Complete las primeras ocho casillas de respuesta con esta secuencia y deje vacías las dos últimas.

La solución se comprobó con la solución oficial.

解答

8.1

在相同温度和压力下，气体体积与物质的量成正比。因此

\[ \phi_A=\frac{1}{1+3}\times100\%=25\%, \qquad \phi_B=\frac{3}{1+3}\times100\%=75\%. \]

8.2

参比气体为氢气，\(\ce{H2}\)，[H][H]。采用与题给数据相适应的整数原子质量，

\[ \overline M =D_{\ce{H2}}M_{\ce{H2}} =12.0\times2.00 =24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

由于 \(n_A:n_B=1:3\)，

\[ \frac{M_A+3M_B}{4}=24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

底物为甲胺-\(^{13}\mathrm C\)，[13CH3]N。其中碳的氧化态为 \(-2\)。歧化反应可将一个碳氧化为二氧化碳中的 \(+4\) 价，同时将三个碳还原为甲烷中的 \(-4\) 价：前者释放六个电子，另外三个碳各接受两个电子。

对于标记产物，

\[ M(\ce{^{13}CO2})=13+2(16)=45\ \mathrm{g\,mol^{-1}}, \] \[ M(\ce{^{13}CH4})=13+4(1)=17\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

它们的平均摩尔质量为

\[ \frac{45+3(17)}4=24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}, \]

与测得的密度一致。因此 A 是标记的二氧化碳，B 是标记的甲烷，其具体物质及 SMILES 如上所示。

8.3

在 pH 7 时，水溶液中的主要存在形式为甲铵离子而非甲胺、铵离子而非氨，以及碳酸氢根离子而非溶解的二氧化碳。

方程式中另外涉及的物种为：

配平后的方程式为

\[ \boxed{\ce{4 ^{13}CH3NH3+ + 3 H2O -> 3 ^{13}CH4 + H^{13}CO3- + 4 NH4+ + H+}}. \]

两侧均含有四个碳原子、三十个氢原子、四个氮原子和三个氧原子；两侧的总电荷均为 \(+4\)。

气态氧化产物仍为二氧化碳。它与主要溶解形式之间的关系为

\[ \ce{^{13}CO2 + H2O <=> H^{13}CO3- + H+}. \]

8.4

题目指定的与 tRNA 结合的残基为酰基 \(\ce{RCH(NH2)CO}\)。恢复为游离氨基酸需增加一个 OH 基团，其摩尔质量为 \(17\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\)。因此

\[ M_X=238+17=255\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

α-氨基酸本身已含有 C、H、N 和 O，因此这四种元素就是其全部组成元素。其氧原子数为

\[ n_{\mathrm O} =\frac{0.188(255)}{16} =2.996\approx3. \]

每用一个 \(\ce{^{13}C}\) 替代 \(\ce{^{12}C}\)，或用一个 \(\ce{^{15}N}\) 替代 \(\ce{^{14}N}\)，取整后的摩尔质量就增加 \(1\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\)。因此

\[ n_{\mathrm C}+n_{\mathrm N}=253-238=15. \]

两个赖氨酸分子最多提供十二个碳原子和四个氮原子。选择性标记两个起始 ε-氨基只使产物质量增加一个单位，因此这两个氮原子中恰有一个被保留。再计入两个可能保留的 α-氨基氮原子，可得

\[ n_{\mathrm N}\leq3,\qquad n_{\mathrm C}\leq12. \]

两者之和为十五，因此两者必定均达到各自的上限：

\[ n_{\mathrm C}=12,\qquad n_{\mathrm N}=3. \]

剩余质量来自氢：

\[ n_{\mathrm H} =\frac{255-12(12)-3(14)-3(16)}{1} =21. \]

因此

\[ \boxed{X=\ce{C12H21N3O3}}. \]

检验氧的质量百分数：

\[ \frac{48}{255}\times100\%=18.82\%\approx18.8\%. \]

8.5 i

L-赖氨酸为 \((2S)\)-2,6-二氨基己酸，N[C@@H](CCCCN)C(=O)O，分子式为 \(\ce{C6H14N2O2}\)。

由于 C 是赖氨酸的构造异构体，

\[ \boxed{C=\ce{C6H14N2O2}}. \]

一分子 C 与一分子赖氨酸缩合，脱去一分子水：

\[ \ce{C6H14N2O2 + C6H14N2O2 -> C12H26N4O3 + H2O}. \]

因此

\[ \boxed{D=\ce{C12H26N4O3}}. \]

由于 E 脱去一分子水生成 X，

\[ \ce{C12H23N3O4 -> C12H21N3O3 + H2O}, \]

故

\[ \boxed{E=\ce{C12H23N3O4}}. \]

结合 8.6–8.7 中确定的立体化学，其结构如下。这些 SMILES 表示中性的游离酸形式。

它们的连接关系可用以下结构简式表示：

\[ \begin{aligned} C:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2},\\ D:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-(CH2)4-NH-C(=O)-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2},\\ E:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-(CH2)4-NH-C(=O)-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CHO}. \end{aligned} \]

D 中的酰胺键将 C 的羧基与第二个赖氨酸分子的 ε-氨基连接起来。

8.5 ii

D 中末端的氨甲基变为 E 中的醛基。这是氧化脱氨。

用中性分子形式书写，其氧化半反应为

\[ \ce{C12H26N4O3 + H2O -> C12H23N3O4 + NH3 + 2 H+ + 2 e-}. \]

这里 \(\ce{NH3}\) 为氨，N。题目未指定电子受体。

随后，E 中保留的氨基在分子内进攻其醛基碳原子。缩合反应脱去水，形成 X 的五元亚胺环。

8.6

3 位是饱和的环碳原子，从该原子出发沿环的两个方向延伸的路径不同。若该位置连接甲基或 R 取代基，就会形成具有立体异构性的次甲基碳原子。由于题目明确指出 3 位不是不对称碳原子，因此该位置所示的取代基必须为 H，使其成为亚甲基。

其余取代基 Me 和 R 占据 4 位和 5 位。

设想将最后形成亚胺的缩合反应逆向进行：2 位的亚胺碳变为醛基，而环氮变为连接在 5 位上的氨基。由于前体 C 是一种 α-氨基酸，其由羧基衍生的羰基必须直接连接在这个带氨基的碳原子上。因此，体积较大的甲酰胺取代基位于 5 位：

\[ \mathrm R=\ce{-C(=O)-NH-(CH2)4-CH(NH2)-COOH}. \]

这是由赖氨酸衍生的甲酰胺取代基；用 [*] 标记其与环的连接位置，可表示为 [*]C(=O)NCCCC[C@H](N)C(=O)O。其组成为 \(\ce{C7H13N2O3}\)，对应的摩尔质量约为 \(173\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\)，符合题目给出的质量条件。

因此，

\[ \boxed{3:\mathrm H,\qquad4:\mathrm{Me},\qquad5:\mathrm R}. \]

8.7

对于 C，所需结构为

\[ \ce{HOOC-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2}, \]

构型为 \(\boxed{2R,3R}\)。

其费歇尔投影式的准确描述为：将羧基置于顶端，\(\ce{CH2CH2NH2}\) 链置于底端；在 C2 处将氨基置于右侧，在 C3 处将甲基置于右侧，两个中心的氢均位于左侧。其立体化学 SMILES 为 N[C@H]([C@H](C)CCN)C(=O)O。

对于 X，保持题图中所示五元环的取向：

• 双键连接 N1 和 C2。
• C3 为亚甲基。
• C4 上的甲基通过虚线键相连，背向观察者。
• C5 上的 R 通过实楔形键相连，朝向观察者。
• 赖氨酸的 α-碳保留其 \(S\) 构型。

CIP 优先次序可确定环上各中心的构型：

例如，在环 C5 处，羰基碳的比较列表为 \((\mathrm O,\mathrm O,\mathrm N)\)，其优先次序高于环 C4 的列表 \((\mathrm C,\mathrm C,\mathrm H)\)。

因此，X 为吡咯赖氨酸，其构型为

\[ \boxed{\text{赖氨酸 }\alpha:S;\qquad\text{环 }4:R;\qquad\text{环 }5:R}. \]

其完整的立体化学 SMILES 为

N[C@@H](CCCCNC(=O)[C@@H]1N=CC[C@H]1C)C(=O)O。

楔形键指定的是构型，并不要求环采取某一种固定构象。

8.8

四种碱基中各官能团的数目如下：

设它们在密码子中的数目为 \(a,c,g,u\)。一个密码子含有三个碱基：

\[ a+c+g+u=3. \]

由两个氨基可得

\[ a+c+g=2, \]

故 \(u=1\)。由三个氧原子可得

\[ c+g+2u=3, \]

因此 \(c+g=1\)，进而 \(a=1\)。

填写后的表格为

因此，该密码子含有一个 A、一个 U，以及一个 C 或一个 G。由此确定了组成，但尚未确定排列顺序。

8.9 a

X 的候选密码子必须恰好由 AUC 或 AUG 这组三个碱基按某种顺序排列而成。检查三个阅读框，前两个均不含具有上述任一组成的完整密码子。第三个阅读框给出

\[ 5'\ldots\mathrm{AA}\mid \mathrm{UAG}\mid \mathrm{AAU}\mid \mathrm{UAG}\mid \mathrm{CGG}\mid \mathrm{AAC}\mid \mathrm{AGA}\mid \mathrm{GGG}\mid \mathrm{UGA}\mid \mathrm C\ldots3'. \]

UAG 出现两次，而 UGA 出现一次。由于只有一个密码子编码 X，且该片段中含有不止一个 X 残基，

\[ \boxed{\text{X 的密码子}=\mathrm{UAG}}. \]

共有八个完整密码子。开头的 AA 和末尾的 C 属于不完整的密码子，不计入题目所求的残基数。

由于该片段属于此酶的编码序列，在该酶的编码片段中，最后一个完整密码子 UGA 被读作硒代半胱氨酸。因此

\[ \boxed{8\text{ 个氨基酸残基被掺入}}. \]

8.9 b

翻译结果为

因此，从 N 端到 C 端为

\[ \boxed{\mathrm{X-Asn-X-Arg-Asn-Arg-Gly-Sec}}. \]

其余氨基酸的具体名称如下。SMILES 描述的是它们的中性游离氨基酸形式；掺入蛋白质后形成相应的肽残基。

在前八个答题方框中填入此序列，最后两个留空。

解答已与官方解答核对。

Решение

8.1

При одинаковых температуре и давлении объёмы газов пропорциональны их количествам вещества в молях. Поэтому

\[ \phi_A=\frac{1}{1+3}\times100\%=25\%, \qquad \phi_B=\frac{3}{1+3}\times100\%=75\%. \]

8.2

Газ сравнения — молекулярный водород, \(\ce{H2}\), [H][H]. Используя целочисленные атомные массы, соответствующие приведённым данным, получаем

\[ \overline M =D_{\ce{H2}}M_{\ce{H2}} =12.0\times2.00 =24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

Поскольку \(n_A:n_B=1:3\),

\[ \frac{M_A+3M_B}{4}=24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

Субстрат — метиламин-\(^{13}\mathrm C\), [13CH3]N. Его атом углерода имеет степень окисления \(-2\). При диспропорционировании один атом углерода может окислиться до \(+4\) в диоксиде углерода, а три атома углерода — восстановиться до \(-4\) в метане: первый отдаёт шесть электронов, а каждый из трёх остальных принимает по два электрона.

Для меченых продуктов

\[ M(\ce{^{13}CO2})=13+2(16)=45\ \mathrm{g\,mol^{-1}}, \] \[ M(\ce{^{13}CH4})=13+4(1)=17\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

Их средняя молярная масса равна

\[ \frac{45+3(17)}4=24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}, \]

что согласуется с измеренной плотностью. Следовательно, A — меченый диоксид углерода, а B — меченый метан; их формулы и записи SMILES приведены выше.

8.3

При pH 7 преобладающими формами в водном растворе являются метиламмоний, а не метиламин, аммоний, а не аммиак, и гидрокарбонат, а не растворённый диоксид углерода.

Дополнительные химические виды в уравнении:

Уравнение с расставленными коэффициентами имеет вид

\[ \boxed{\ce{4 ^{13}CH3NH3+ + 3 H2O -> 3 ^{13}CH4 + H^{13}CO3- + 4 NH4+ + H+}}. \]

В обеих частях содержатся четыре атома углерода, тридцать атомов водорода, четыре атома азота и три атома кислорода; суммарный заряд каждой части равен \(+4\).

Газообразным продуктом окисления остаётся диоксид углерода. Его связь с преобладающей растворённой формой выражается равновесием

\[ \ce{^{13}CO2 + H2O <=> H^{13}CO3- + H+}. \]

8.4

Указанный остаток, связанный с тРНК, представляет собой ацильную группу \(\ce{RCH(NH2)CO}\). При восстановлении свободной аминокислоты добавляется группа OH с молярной массой \(17\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\). Следовательно,

\[ M_X=238+17=255\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

α-Аминокислота уже содержит C, H, N и O, поэтому именно эти четыре элемента входят в её состав. Число атомов кислорода в ней равно

\[ n_{\mathrm O} =\frac{0.188(255)}{16} =2.996\approx3. \]

Каждая замена \(\ce{^{12}C}\) на \(\ce{^{13}C}\) или \(\ce{^{14}N}\) на \(\ce{^{15}N}\) увеличивает округлённую молярную массу на \(1\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\). Таким образом,

\[ n_{\mathrm C}+n_{\mathrm N}=253-238=15. \]

Две молекулы лизина дают не более двенадцати атомов углерода и четырёх атомов азота. Избирательное мечение обеих исходных ε-аминогрупп увеличивает массу продукта только на одну единицу, поэтому сохраняется ровно один из этих двух атомов азота. С учётом двух возможных атомов азота α-аминогрупп получаем

\[ n_{\mathrm N}\leq3,\qquad n_{\mathrm C}\leq12. \]

Их сумма равна пятнадцати, поэтому оба верхних предела должны достигаться:

\[ n_{\mathrm C}=12,\qquad n_{\mathrm N}=3. \]

Оставшаяся масса приходится на водород:

\[ n_{\mathrm H} =\frac{255-12(12)-3(14)-3(16)}{1} =21. \]

Следовательно,

\[ \boxed{X=\ce{C12H21N3O3}}. \]

Проверка массовой доли кислорода:

\[ \frac{48}{255}\times100\%=18.82\%\approx18.8\%. \]

8.5 i

L-Лизин — это \((2S)\)-2,6-диаминогексановая кислота, N[C@@H](CCCCN)C(=O)O, с молекулярной формулой \(\ce{C6H14N2O2}\).

Поскольку C — структурный изомер лизина,

\[ \boxed{C=\ce{C6H14N2O2}}. \]

При конденсации одной молекулы C с одной молекулой лизина отщепляется одна молекула воды:

\[ \ce{C6H14N2O2 + C6H14N2O2 -> C12H26N4O3 + H2O}. \]

Следовательно,

\[ \boxed{D=\ce{C12H26N4O3}}. \]

Поскольку E теряет одну молекулу воды, образуя X,

\[ \ce{C12H23N3O4 -> C12H21N3O3 + H2O}, \]

то

\[ \boxed{E=\ce{C12H23N3O4}}. \]

Структуры со стереохимией, установленной в 8.6–8.7, приведены ниже. Эти записи SMILES представляют нейтральные формы свободных кислот.

Их сокращённые структурные формулы:

\[ \begin{aligned} C:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2},\\ D:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-(CH2)4-NH-C(=O)-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2},\\ E:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-(CH2)4-NH-C(=O)-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CHO}. \end{aligned} \]

Амидная связь в D соединяет карбоксильную группу C с ε-аминогруппой второй молекулы лизина.

8.5 ii

Концевая аминометильная группа в D превращается в альдегидную группу в E. Это окислительное дезаминирование.

При записи нейтральных молекулярных форм полуреакция окисления имеет вид

\[ \ce{C12H26N4O3 + H2O -> C12H23N3O4 + NH3 + 2 H+ + 2 e-}. \]

Здесь \(\ce{NH3}\) — аммиак, N. Акцептор электронов в условии не указан.

Затем сохранившаяся аминогруппа E внутримолекулярно атакует углерод его альдегидной группы. При конденсации отщепляется вода и образуется пятичленный иминный цикл X.

8.6

Положение 3 занимает насыщенный атом углерода цикла, от которого в двух направлениях идут разные последовательности атомов кольца. Метильный заместитель или заместитель R в этом положении сделал бы метиновый атом углерода стереогенным. Поскольку прямо указано, что положение 3 не является асимметрическим, обозначенный при нём заместитель должен быть H, что делает его метиленовой группой.

Оставшиеся заместители, Me и R, занимают положения 4 и 5.

Мысленно обратим последнюю стадию конденсации с образованием имина: иминный атом углерода в положении 2 превращается в альдегидную группу, а атом азота кольца — в аминогруппу, присоединённую к положению 5. Поскольку предшественник C — α-аминокислота, его карбонильная группа, происходящая из карбоксильной группы, должна быть непосредственно связана с этим атомом углерода, несущим аминогруппу. Следовательно, большой карбоксамидный заместитель находится в положении 5:

\[ \mathrm R=\ce{-C(=O)-NH-(CH2)4-CH(NH2)-COOH}. \]

Это карбоксамидный заместитель, происходящий из лизина; если обозначить место его присоединения к кольцу символом [*], его запись имеет вид [*]C(=O)NCCCC[C@H](N)C(=O)O. Его состав — \(\ce{C7H13N2O3}\), что соответствует приблизительно \(173\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\) и согласуется с указанным условием для массы.

Следовательно,

\[ \boxed{3:\mathrm H,\qquad4:\mathrm{Me},\qquad5:\mathrm R}. \]

8.7

Для C искомая структура имеет вид

\[ \ce{HOOC-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2}, \]

с конфигурациями \(\boxed{2R,3R}\).

Точное описание проекции Фишера: расположите карбоксильную группу сверху, а цепь \(\ce{CH2CH2NH2}\) снизу; поместите аминогруппу справа при C2 и метильную группу справа при C3, а водород — слева при обоих центрах. Стереохимическая запись SMILES: N[C@H]([C@H](C)CCN)C(=O)O.

Для X сохраните ориентацию пятичленного кольца, показанную в условии:

• Двойная связь соединяет N1 и C2.
• C3 — метиленовая группа.
• При C4 метильная группа расположена на штриховой связи, направленной от наблюдателя.
• При C5 заместитель R расположен на сплошном клине, направленном к наблюдателю.
• α-Атом углерода лизина сохраняет конфигурацию \(S\).

Приоритеты по правилам CIP определяют конфигурации атомов кольца:

Например, при C5 кольца карбонильный углерод имеет список сравнения \((\mathrm O,\mathrm O,\mathrm N)\), который имеет более высокий приоритет, чем список \((\mathrm C,\mathrm C,\mathrm H)\) для C4 кольца.

Таким образом, X — пирролизин, для которого

\[ \boxed{\text{лизин }\alpha:S;\qquad\text{кольцо }4:R;\qquad\text{кольцо }5:R}. \]

Его полная стереохимическая запись SMILES:

N[C@@H](CCCCNC(=O)[C@@H]1N=CC[C@H]1C)C(=O)O.

Клиновидные связи задают конфигурацию; они не требуют определённой фиксированной конформации кольца.

8.8

Числа функциональных групп в четырёх основаниях:

Пусть их числа в кодоне равны \(a,c,g,u\). Кодон содержит три основания:

\[ a+c+g+u=3. \]

Две аминогруппы дают

\[ a+c+g=2, \]

поэтому \(u=1\). Три атома кислорода дают

\[ c+g+2u=3, \]

откуда \(c+g=1\) и, следовательно, \(a=1\).

Заполненная таблица:

Таким образом, кодон содержит одно A, одно U и либо одно C, либо одно G. Это определяет состав, но пока не порядок оснований.

8.9 a

Возможный кодон X должен содержать ровно основания AUC или AUG в некотором порядке. Проверка трёх рамок считывания показывает, что первые две не содержат полных кодонов ни с одним из этих составов. Третья рамка даёт

\[ 5'\ldots\mathrm{AA}\mid \mathrm{UAG}\mid \mathrm{AAU}\mid \mathrm{UAG}\mid \mathrm{CGG}\mid \mathrm{AAC}\mid \mathrm{AGA}\mid \mathrm{GGG}\mid \mathrm{UGA}\mid \mathrm C\ldots3'. \]

UAG встречается дважды, а UGA — один раз. Поскольку X кодируется только одним кодоном и во фрагменте присутствует более одного остатка X,

\[ \boxed{\text{кодон X}=\mathrm{UAG}}. \]

Имеется восемь полных кодонов. Начальные AA и конечное C относятся к неполным кодонам и не дают остатков, учитываемых в искомом числе.

Поскольку фрагмент принадлежит кодирующей последовательности фермента, последний полный кодон, UGA, в этом фрагменте, кодирующем фермент, считывается как селеноцистеин. Следовательно,

\[ \boxed{8\text{ аминокислотных остатков включается}}. \]

8.9 b

Результат трансляции:

Следовательно, от N-конца к C-концу,

\[ \boxed{\mathrm{X-Asn-X-Arg-Asn-Arg-Gly-Sec}}. \]

Дополнительные аминокислоты указаны ниже. Записи SMILES описывают их нейтральные свободные формы; при включении в белок образуются соответствующие пептидные остатки.

Заполните первые восемь клеток для ответа этой последовательностью и оставьте последние две пустыми.

Решение проверено по официальному решению.

الحل

8.1

عند ثبوت درجة الحرارة والضغط، تتناسب أحجام الغازات طرديًا مع كمياتها بالمول. ومن ثم

\[ \phi_A=\frac{1}{1+3}\times100\%=25\%, \qquad \phi_B=\frac{3}{1+3}\times100\%=75\%. \]

8.2

الغاز المرجعي هو ثنائي الهيدروجين، \(\ce{H2}\)، [H][H]. وباستخدام الكتل الذرية الصحيحة الملائمة للمعطيات المقدّمة،

\[ \overline M =D_{\ce{H2}}M_{\ce{H2}} =12.0\times2.00 =24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

بما أن \(n_A:n_B=1:3\)،

\[ \frac{M_A+3M_B}{4}=24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

الركيزة هي ميثيل أمين-\(^{13}\mathrm C\)، [13CH3]N. وحالة أكسدة الكربون فيه هي \(-2\). ويمكن لتفاعل عدم التناسب أن يؤكسد ذرة كربون واحدة إلى \(+4\) في ثاني أكسيد الكربون، ويختزل ثلاث ذرات كربون إلى \(-4\) في الميثان: تطلق الأولى ستة إلكترونات، بينما تستهلك كل واحدة من الذرات الثلاث الأخرى إلكترونين.

بالنسبة إلى النواتج الموسومة،

\[ M(\ce{^{13}CO2})=13+2(16)=45\ \mathrm{g\,mol^{-1}}, \] \[ M(\ce{^{13}CH4})=13+4(1)=17\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

ومتوسط كتلتيهما الموليتين هو

\[ \frac{45+3(17)}4=24.0\ \mathrm{g\,mol^{-1}}, \]

وهو ما يتوافق مع الكثافة المقيسة. لذلك فإن A هو ثاني أكسيد الكربون الموسوم، وB هو الميثان الموسوم، وقد ورد تحديدهما وتمثيلهما بصيغة SMILES أعلاه.

8.3

عند pH 7، تكون الصور السائدة في المحلول المائي هي ميثيل أمونيوم بدلًا من ميثيل أمين، والأمونيوم بدلًا من الأمونيا، وهيدروجين كربونات بدلًا من ثاني أكسيد الكربون المذاب.

الأنواع الكيميائية الإضافية في المعادلة هي:

المعادلة الموزونة هي

\[ \boxed{\ce{4 ^{13}CH3NH3+ + 3 H2O -> 3 ^{13}CH4 + H^{13}CO3- + 4 NH4+ + H+}}. \]

يحتوي كلا الطرفين على أربع ذرات كربون وثلاثين ذرة هيدروجين وأربع ذرات نيتروجين وثلاث ذرات أكسجين؛ وتبلغ الشحنة الكلية لكل طرف \(+4\).

يبقى الناتج الغازي المؤكسَد هو ثاني أكسيد الكربون. وعلاقته بالصورة المذابة السائدة هي

\[ \ce{^{13}CO2 + H2O <=> H^{13}CO3- + H+}. \]

8.4

البقية المحدّدة المرتبطة بـ tRNA هي مجموعة الأسيل \(\ce{RCH(NH2)CO}\). وتستلزم استعادة الحمض الأميني الحر إضافة مجموعة OH، التي تبلغ كتلتها المولية \(17\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\). ومن ثم

\[ M_X=238+17=255\ \mathrm{g\,mol^{-1}}. \]

يحتوي الحمض الأميني α أصلًا على C وH وN وO، لذا فهذه هي عناصره الأربعة. وعدد ذرات الأكسجين فيه هو

\[ n_{\mathrm O} =\frac{0.188(255)}{16} =2.996\approx3. \]

كل استبدال لـ \(\ce{^{12}C}\) بـ \(\ce{^{13}C}\)، أو لـ \(\ce{^{14}N}\) بـ \(\ce{^{15}N}\)، يزيد الكتلة المولية المقرّبة بمقدار \(1\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\). ومن ثم

\[ n_{\mathrm C}+n_{\mathrm N}=253-238=15. \]

يوفّر جزيئا الليسين اثنتي عشرة ذرة كربون وأربع ذرات نيتروجين على الأكثر. ويزيد الوسم الانتقائي لكلتا مجموعتَي الأمينو ε الابتدائيتين كتلة الناتج بمقدار وحدة واحدة فقط، لذا تُحتفَظ بذرة واحدة فقط من ذرتَي النيتروجين هاتين. وبإضافة ذرتَي نيتروجين مجموعتَي الأمينو α اللتين يمكن الاحتفاظ بهما، نحصل على

\[ n_{\mathrm N}\leq3,\qquad n_{\mathrm C}\leq12. \]

مجموعهما خمسة عشر، لذا لا بد من بلوغ الحدّين الأعلى كليهما:

\[ n_{\mathrm C}=12,\qquad n_{\mathrm N}=3. \]

الكتلة المتبقية تعود إلى الهيدروجين:

\[ n_{\mathrm H} =\frac{255-12(12)-3(14)-3(16)}{1} =21. \]

وعليه

\[ \boxed{X=\ce{C12H21N3O3}}. \]

وتتوافق النسبة المئوية للأكسجين مع المعطى:

\[ \frac{48}{255}\times100\%=18.82\%\approx18.8\%. \]

8.5 i

L-ليسين هو حمض \((2S)\)-2,6-ثنائي أمينو الهكسانويك، N[C@@H](CCCCN)C(=O)O، وصيغته الجزيئية \(\ce{C6H14N2O2}\).

بما أن C متماكب بنيوي لليسين،

\[ \boxed{C=\ce{C6H14N2O2}}. \]

يؤدي تكاثف جزيء واحد من C مع جزيء ليسين واحد إلى فقدان جزيء ماء واحد:

\[ \ce{C6H14N2O2 + C6H14N2O2 -> C12H26N4O3 + H2O}. \]

وعليه

\[ \boxed{D=\ce{C12H26N4O3}}. \]

بما أن E يفقد جزيء ماء واحدًا لإنتاج X،

\[ \ce{C12H23N3O4 -> C12H21N3O3 + H2O}, \]

فإن

\[ \boxed{E=\ce{C12H23N3O4}}. \]

ترد البنى فيما يلي، مع الكيمياء الفراغية التي تُحدَّد في 8.6–8.7. وتمثّل صيغ SMILES هذه صور الأحماض الحرة المتعادلة.

وصيغها البنائية المكثفة هي

\[ \begin{aligned} C:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2},\\ D:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-(CH2)4-NH-C(=O)-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2},\\ E:\;&\ce{HOOC-CH(NH2)-(CH2)4-NH-C(=O)-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CHO}. \end{aligned} \]

تصل الرابطة الأميدية في D مجموعة الكربوكسيل في C بمجموعة الأمينو ε في جزيء الليسين الثاني.

8.5 ii

تتحوّل مجموعة الأمينوميثيل الطرفية في D إلى مجموعة الألدهيد في E. وهذا هو نزع الأمين التأكسدي.

بكتابة الصور الجزيئية المتعادلة، يكون نصف تفاعل الأكسدة كما يلي

\[ \ce{C12H26N4O3 + H2O -> C12H23N3O4 + NH3 + 2 H+ + 2 e-}. \]

هنا \(\ce{NH3}\) هي الأمونيا، N. ولم يُحدَّد متقبّل الإلكترونات في المسألة.

تهاجم مجموعة الأمينو المحتفَظ بها في E بعد ذلك ذرة كربون الألدهيد داخل الجزيء نفسه. ويؤدي التكاثف إلى فقدان الماء وتكوين حلقة الإيمين الخماسية في X.

8.6

الموضع 3 هو ذرة كربون حلقية مشبعة يتفرّع منها مساران مختلفان عبر الحلقة. ومن شأن وجود مستبدَل ميثيل أو R فيها أن يجعلها ذرة كربون ميثينية مولّدة للتصاوغ الفراغي. وبما أن النص ينفي صراحةً عدم التناظر عن الموضع 3، فلا بد أن يكون المستبدَل المشار إليه فيه هو H، مما يجعله مجموعة ميثيلين.

يشغل المستبدَلان المتبقيان، Me وR، الموضعين 4 و5.

لنعكس ذهنيًا تفاعل التكاثف النهائي المكوّن للإيمين: تتحوّل ذرة كربون الإيمين في الموضع 2 إلى مجموعة ألدهيد، بينما يتحوّل نيتروجين الحلقة إلى مجموعة أمينو مرتبطة بالموضع 5. وبما أن السلف C هو حمض أميني α، فلا بد أن ترتبط مجموعة الكربونيل المشتقة من مجموعة الكربوكسيل فيه مباشرةً بذرة الكربون الحاملة لمجموعة الأمينو. ومن ثم يكون مستبدَل الكربوكساميد الكبير في الموضع 5:

\[ \mathrm R=\ce{-C(=O)-NH-(CH2)4-CH(NH2)-COOH}. \]

هذا هو مستبدَل الكربوكساميد المشتق من الليسين، ويُمثَّل، مع الإشارة إلى موضع ارتباطه بالحلقة بالرمز [*]، بالصيغة [*]C(=O)NCCCC[C@H](N)C(=O)O. وتركيبه هو \(\ce{C7H13N2O3}\)، وهو ما يقابل كتلة مولية تقارب \(173\ \mathrm{g\,mol^{-1}}\)، بما يتوافق مع شرط الكتلة المذكور.

وبناءً على ذلك،

\[ \boxed{3:\mathrm H,\qquad4:\mathrm{Me},\qquad5:\mathrm R}. \]

8.7

بالنسبة إلى C، البنية المطلوبة هي

\[ \ce{HOOC-CH(NH2)-CH(CH3)-CH2-CH2-NH2}, \]

بالتشكيلين \(\boxed{2R,3R}\).

الوصف الدقيق لإسقاط فيشر هو: ضع مجموعة الكربوكسيل في الأعلى والسلسلة \(\ce{CH2CH2NH2}\) في الأسفل؛ وضع مجموعة الأمينو على اليمين عند C2 ومجموعة الميثيل على اليمين عند C3، مع وضع الهيدروجين على اليسار عند كلا المركزين. وتمثيله بصيغة SMILES التي تبيّن الكيمياء الفراغية هو N[C@H]([C@H](C)CCN)C(=O)O.

بالنسبة إلى X، احتفظ باتجاه الحلقة الخماسية الموضّح في السؤال:

• تصل الرابطة المزدوجة بين N1 وC2.
• C3 مجموعة ميثيلين.
• تحمل C4 مجموعة ميثيل على الرابطة المتقطّعة، متجهةً بعيدًا عن الناظر.
• تحمل C5 المستبدَل R على الإسفين الممتلئ، متجهًا نحو الناظر.
• تحتفظ ذرة الكربون α في الليسين بتشكيلها \(S\).

تحدّد أولويات CIP التشكيلات في الحلقة:

فعلى سبيل المثال، عند C5 في الحلقة، تكون قائمة المقارنة لكربون الكربونيل هي \((\mathrm O,\mathrm O,\mathrm N)\)، وهي أعلى أولويةً من قائمة C4 في الحلقة، \((\mathrm C,\mathrm C,\mathrm H)\).

إذن X هو بيروليسين، وله

\[ \boxed{\text{ليسين }\alpha:S;\qquad\text{الحلقة }4:R;\qquad\text{الحلقة }5:R}. \]

وتمثيله الكامل بصيغة SMILES التي تبيّن الكيمياء الفراغية هو

N[C@@H](CCCCNC(=O)[C@@H]1N=CC[C@H]1C)C(=O)O.

تحدّد الروابط الإسفينية التشكيل؛ ولا تشترط هيئة توافقية ثابتة بعينها للحلقة.

8.8

أعداد المجموعات الوظيفية في القواعد الأربع هي:

لتكن أعدادها في الكودون \(a,c,g,u\). يحتوي الكودون على ثلاث قواعد:

\[ a+c+g+u=3. \]

تعطي مجموعتا الأمينو

\[ a+c+g=2, \]

ومن ثم \(u=1\). وتعطي ذرات الأكسجين الثلاث

\[ c+g+2u=3, \]

وعليه \(c+g=1\)، وبالتالي \(a=1\).

الجدول المكتمل هو

إذن يحتوي الكودون على قاعدة A واحدة وقاعدة U واحدة، وإما قاعدة C واحدة أو قاعدة G واحدة. وهذا يحدّد التركيب، لكنه لا يحدّد الترتيب بعد.

8.9 a

يجب أن يحتوي أي كودون مرشّح لتشفير X على القواعد AUC أو AUG تحديدًا، بترتيب ما. وعند فحص أطر القراءة الثلاثة، نجد أن الإطارين الأولين لا يحتويان على أي كودون كامل له أيٌّ من هذين التركيبين. ويعطي الإطار الثالث

\[ 5'\ldots\mathrm{AA}\mid \mathrm{UAG}\mid \mathrm{AAU}\mid \mathrm{UAG}\mid \mathrm{CGG}\mid \mathrm{AAC}\mid \mathrm{AGA}\mid \mathrm{GGG}\mid \mathrm{UGA}\mid \mathrm C\ldots3'. \]

يتكرر UAG مرتين، بينما يرد UGA مرة واحدة. وبما أن كودونًا واحدًا فقط يشفّر X، وأن المقطع يحتوي على أكثر من بقية واحدة من X،

\[ \boxed{\text{كودون X}=\mathrm{UAG}}. \]

توجد ثمانية كودونات كاملة. أما AA في البداية وC في النهاية فهما جزءان من كودونين غير مكتملين، ولا يسهمان بأي بقايا في العدد المطلوب.

بما أن المقطع ينتمي إلى التسلسل المشفّر للإنزيم، فإن الكودون الكامل الأخير، UGA، يُقرأ بوصفه سيلينوسيستئين في هذا المقطع المشفّر للإنزيم. وعليه

\[ \boxed{8\text{ بقايا أحماض أمينية تُدمج}}. \]

8.9 b

الترجمة هي

ومن ثم، من النهاية N إلى النهاية C،

\[ \boxed{\mathrm{X-Asn-X-Arg-Asn-Arg-Gly-Sec}}. \]

تُحدَّد الأحماض الأمينية الإضافية أدناه. تصف صيغ SMILES أحماضها الأمينية الحرة المتعادلة؛ ويؤدي إدماجها في البروتين إلى تكوين البقايا الببتيدية المقابلة.

املأ خانات الإجابة الثماني الأولى بهذا التسلسل واترك الخانتين الأخيرتين فارغتين.

تمت مراجعة الحل بمقارنته بالحل الرسمي.